Unsere Arbeitsgruppe untersucht die Funktionsweise von Proteinen, vorzugsweise Membranproteine, mit Hilfe der Schwingungsspektroskopie (FT-IR und Raman). Wir verfolgen dabei einen holistischen Ansatz, der von der genetischen und biochemischen Ebene der Proteinherstellung über die spektroskopische Verfolgung der Funktion bis hin zur strukturellen Bestimmung und theoretischen Beschreibung reicht. Im Zentrum unserer Forschungen stehen Infrarot- und Raman-spektroskopische Methoden, die entwickelt und angewendet werden, um den komplexen Mechanismus von Membranproteinen auf atomarer Ebene zu verstehen.

Forschungsschwerpunkte sind:
Photosensorische Retinal- oder Flavo-Proteine, in denen die lichtinduzierten Strukturänderungen zeitaufgelöst verfolgt werden
Photosynthetische Proteine, in denen Elektronen- und Protonentransferreaktionen untersucht werden.
Elektronengetriebene Proteine, die an der Atmung oder der photobiologischen Wasserstoffproduktion beteiligt sind.
Festkörpergestützte Membranen zur Untersuchung von spannungsabhängigen Membranproteinen.
Zeitaufgelöste IR-Spektroskopie mit einer Zeitauflösung von 5 ns.
Oberflächenverstärkte IR-Spektroskopie an Proteinen, die spezifisch an Festkörperoberflächen gebunden werden.
Mikroskopische Schwingungsspektroskopie am oder unter dem Beugungslimit (IR-Mikroskopie bzw. SNIM und TERS)