多肽自组装一方面与阿兹海默氏症、帕金森症和渐冻人症等多种淀粉样变性病密切相关，另一方面在生物纳米材料设计方面有重要应用。因此，对多肽聚集（即病理性自组装）和自组装问题的研究，将有助于深入理解蛋白聚集和自组装的微观机制，为疾病相关治疗药物及新型生物纳米材料的设计提供线索和理论基础。

蛋白质是生物体内一切功能的执行者，它在复杂的生物大分子环境中进行折叠并行使其生物学功能。通常情况下蛋白质折叠成能正确行使其生物功能的三维结构，但在适当条件下，蛋白质折叠会发生错误并导致病理性自组装而形成淀粉样纤维。阿兹海默氏症、帕金森氏症、Ⅱ型糖尿病和渐冻人症等二十多种疾病与蛋白质聚集密切相关。虽然这些疾病相关蛋白或多肽的氨基酸序列没有明显的同源性，但x-ray衍射数据表明它们形成的淀粉样沉积物有着共同的结构特征:十字形β片层结构。聚集体结构特征的相同性意味着蛋白质聚集可能遵从某种共同的机制。蛋白质的病理性聚集不仅使其丧失了原有的正常功能，而且还对细胞具有特定毒性，最终导致细胞死亡。研究发现，具有细胞毒性的主要聚集体很可能是淀粉样纤维和聚集早期形成的寡聚体。对蛋白质聚集问题，特别是蛋白淀粉样纤维和寡聚体结构及其组装过程的研究，以及细胞膜、纳米颗粒和小分子天然化合物与蛋白质分子的相互作用，将有助于了解蛋白质聚集的微观机制和影响其聚集的重要因素，并将为认识淀粉样沉积相关疾病发病机理和治疗药物的设计及开发提供理论基础，以便最终有效地控制和治疗这些疾病。