幽门螺旋杆菌重组抗原表位肽C-CagAL构建及其多克隆抗体特异性分析

Guo Le,Zhou Ning,Gong Xiaojuan,Wang Shu'e, Di Yinhua,Hong Dantong,Zhang Fan,Liu Hongpeng,Kunmei Liu

Biotechnology（2018）

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摘要

[目的]制备幽门螺旋杆菌重组抗原表位肽C-CagAL,并分析其多克隆抗血清的特异性.[方法]用分子克隆技术构建重组表达质粒pETC-CagAL,将其转人大肠杆菌中表达,利用Ni-Agarose亲和层析纯化目的蛋白C-CagAL;免疫BALB/c小鼠,制备抗C-CagAL多克隆抗血清,通过ELISA方法分析抗血清的特异性.[结果]DNAstar等软件表明C-CagAL具有较好的抗原性,Linker易形成转角或β-折叠,为柔性结构;重组抗原C-CagAL经大肠杆菌表达,约56 kDa,占菌体总蛋白的19.82％,经Ni-Agarose亲和层析纯化,获得纯度为97.5％的重组抗原C-CagAL;抗C-CagAL多克隆抗血清能够特异性识别CagA和CagL.[结论]获得了一种能够激发抗CagA和CagL特异性抗体的重组抗原表位肽C-CagAL,为进一步研究其预防幽门螺旋杆菌感染的免疫效果奠定了基础.

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