鸡柔嫩艾美耳球虫表面抗原蛋白SAG17的生物信息学分析

为了分析鸡柔嫩艾美耳球虫表面抗原蛋白SAG17的蛋白质结构以及预测其作为疫苗候选抗原的可能性,试验采用蛋白分析专家系统(ExPASy)、DNAMAN、DNAStar、Gene Runner等生物信息学软件,对SAG17的开放阅读框、理化性质、信号肽、二级结构、跨膜结构域、亲/疏水性、修饰位点以及抗原表位等进行分析与预测.结果表明:SAG17全长813 bp,其蛋白由270个氨基酸组成,理论分子质量为28 741.23 u,分子式为C1252H1979N339O411S12,原子总数为3 993个,等电点为4.81,含有7个丝氨酸磷酸化位点、16个苏氨酸磷酸化位点、2个酪氨酸磷酸化位点、7个O-糖基化位点、1个N-糖基化位点、2个赖氨酸ε-氨基糖基化位点、1个GPI修饰位点、4个SUMO蛋白附着位点、13个潜在的抗原表位、4个跨膜区,无信号肽.在SAG17基因中α螺旋占44.44％,β转角占10.00％,无规卷曲占32.59％,延伸链占12.96％,含有13个抗原表位.说明SAG17具有潜在的免疫原性,可用于研制安全、高效的球虫疫苗.