胎盘特异蛋白8的理化性质及其分子结构分析

目的 对胎盘特异蛋白8(placenta-specific protein 8,PLAC8)的理化性质及其分子结构进行分析,为进一步研究PLAC8的功能及其作用机制提供新的思路和方向.方法 应用ProtParam和Protscale,SignalP,TMHMM,PSORT Ⅱ,OPMA和Conserved Domain,NetNGlyc、YinOYang和Netphos,STRING等软件,分析PLAC8的理化性质、信号肽结构、跨膜结构、亚细胞定位、二级结构和结构域、蛋白翻译后位点修饰以及预测相互作用蛋白,并构建系统进化树.结果 PLAC8的相对分子质量为12440.52,分子式为C524H8=N154O157S22,理论等电点(PI)=7.34,不稳定指数为38.99,亲水性平均总值为0.125,脂肪指数为57.65,整体亲水区大于疏水区.PLAC8不具有信号肽和跨膜结构域;定位于细胞外基质(44.4％)、细胞质(33.3％)、液泡(11.1％)和细胞核(11.1％);二级结构主要由α-螺旋(47％)组成;保守结构域由77个氨基酸残基构成;有5个O-糖基化位点和4个磷酸化位点;互作蛋白主要包括中性粒细胞弹性蛋白酶(elastase,neutrophil expressed,ELANE;score:0.913)、组蛋白酶G(cathepsin G,CTSG;score:0.913)、组蛋白酶(cathepsin G,CTSC;score:0.910)等10个蛋白.人PLAC8的蛋白序列与黑猩猩相似度最高,与家兔相似度最低.结论 PLAC8是一种碱性蛋白,主要定位于细胞外基质,且具有多个糖基化和磷酸化修饰位点,能够与多个蛋白形成互作网络;人PLAC8的蛋白序列与黑猩猩相似度最高.本研究将为进一步探讨PLAC8在生命活动中的功能及其作用机制提供了新的思路.